中間体に分けられ、第?]?Taにより分子量84KDaに切断される。図2で斜線で示したL鎖の約100個より成るdomain5は塩基性に富んでおり、（アミノ酸No.420〜520内にHistidine24個、Lysine13個、Arginine5個を含んでいる）ここを通して陰性荷電を持ついろいろなsurfaceと結合している。HKの一次構造は大きく次の様に分けられる。

1）EFhand構造（Asp−X−Asn−Gly−Asx−Gly）を持つ、N未より約120残基のCa binding domain（D1）。

2）Cystatin homologyの認められる（2）、thiol proteinase inhibitor domain（D2−D3）（アミノ酸123〜362）。

3）Brady kinin moiety。

4）塩基性の極めて強いhistidine rich domain（D5）。

5）Prekallikrein、factor?]?T結合dkomain（D6）。

そして、HKは一次構造に即した各々の機能を有し、極めて多彩な機能を持つ蛋白質である。また今回、示したように、HKからHKaに変換することにより、著明な電荷の変化が起こり（図2B）、内因性凝固活性を上昇させることなどが報告され（3）、VN同様、conformational changeが機能密接に結び付いている蛋白である（4、5）。

（2）キニノゲンの細胞接着抑制分子の位置づけについて

ここで多くの細胞接着抑制分子のなかで、HKaの位置づけをしておきたい。現在までに知られている細胞接着抑制分子を表1に示した。この中で多くはサイトカインに属し、TNF−α、IL−1βは、内皮細胞のα6β1 integrin（laminin receptor）合成のdown−regulatorである。またTGF一βはosteosarcoma cellでのα3β1 receptor（laminin/collagen/FN

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